เปรียบเทียบลำดับกรดอะมิโนและคุณสมบัติทางชีวเคมีของเอนไซม์เพอร์ออกซิเดสในพืช ยีสต์ แบคทีเรีย และมนุษย์
A Comparative Computational analysis of Amino Acid Sequences and Biochemical Properties of Peroxidase Enzymes in Plants, Yeast, Bacteria, and Humans
คำสำคัญ:
เพอร์ออกซิเดส, ลำดับกรดอะมิโน, ชีวสารสนเทศบทคัดย่อ
เพอร์ออกซิเดส (Peroxidase) (E.C.1.11.1.7) ในกลุ่มออกซิโดรีดักเตสพบทั่วไปในธรรมชาติ สามารถเกิดปฏิกิริยาออกซิเดชั่นกับสารตั้งต้นได้หลายตัว เช่น guaiacol และ pyrogallol เป็นต้น ได้รับความนิยมอย่างแพร่หลายในด้านวิจัยทางภูมิคุ้มกันวิทยา บำบัดสารประกอบฟีนอลิกในน้ำเสีย กำจัดเพอร์ออกไซด์จากวัตถุดิบในอุตสาหกรรมอาหาร และตัวตรวจวัดทางชีวภาพ เป็นต้น งานวิจัยนี้มีวัตถุประสงค์เพื่อเปรียบเทียบลำดับกรดอะมิโนและคุณสมบัติทางชีวเคมีของเอนไซม์เพอร์ออกซิเดสในพืช ยีสต์ แบคทีเรีย และมนุษย์ ทั้ง 7 ชนิด ประกอบด้วย Arabidopsis thaliana (พืชต้นแบบ), Armoracia rusticana (ฮอสแรดิช), Escherichia coli (แบคทีเรีย), Glycine max (ถั่วเหลือง), Homo sapiens (มนุษย์), Ipomoea batatas (มันเทศ), Saccharomyces cerevisiae (ยีสต์) จากฐานข้อมูล NCBI (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein) โดยเครื่องมือชีวสารสนเทศ วิเคราะห์ข้อมูลทางเคมี-กายภาพบนซอฟต์แวร์ ExPASy SIB Bioinformatics SOPMA tool เปรียบเทียบความเหมือนระหว่างสายโปรตีน และวิเคราะห์ความสัมพันธ์ทางวิวัฒนาการบนซอฟต์แวร์ ClustalW พบความยาวลำดับกรดอะมิโนของเพอร์ออกซิเดสในพืช ยีสต์ แบคทีเรีย และมนุษย์ ตั้งแต่ 58-352 ตัว, Theoretical pI 4.72-8.76, ค่าประจุลบรวม (Asp + Glu) 2-45, ค่าประจุบวกรวม (Arg + Lys) 3-32, extinction coefficient 8980-32680, Instability index 26.05-59.62 และ Grand average of hydropathicity (GRAVY) -0.442-0.190 จากการเปรียบเทียบลำดับกรดอะมิโนของเพอร์ออกซิเดสระหว่างฮอสแรดิช กับ พืชต้นแบบ, แบคทีเรีย, ถั่วเหลือง, มนุษย์, มันเทศ, ยีสต์ พบค่า percent identity สูงที่สุดในพืชต้นแบบร้อยละ 65.70 การวิเคราะห์ความสัมพันธ์ทางวิวัฒนาการแสดงถึงความยาวของกิ่งวิวัฒนาการที่สั้นในสิ่งมีชีวิต 4 ชนิด ได้แก่ ฮอสแรดิช, พืชต้นแบบ, ถั่วเหลือง และ มันเทศ แสดงความสัมพันธ์ทางวิวัฒนาการที่ใกล้ชิดกัน จากผลการศึกษานี้ช่วยให้มีความเข้าใจถึงข้อมูลเพอร์ออกไซด์ที่มีบทบาทในการพัฒนาวิศวกรรมเอนไซม์ที่ส่งเสริมศักยภาพในด้านอุตสาหกรรม การแพทย์ และกระบวนการฟื้นฟูทางชีวภาพ
Downloads
References
Hiraga S, Sasaki K, Ito H, Ohashi Y, Matsui H. A large family of class III plant peroxidases. Plant and Cell Physiology 2001;42(5):462-8.
O'Brien PJ. Peroxidases. Chemico-Biological Interactions 2000;129(1-2):113-39.
Pandey VP, Awasthi M, Singh S. A comprehensive review on function and application of plant peroxidases. Biochem Anal Biochem 2017;6(1):308.
Krainer FW, Glieder A. An updated view on horseradish peroxidases: recombinant production and biotechnological applications. Appl Microbiol Biotechnol 2015;99:1611-25.
Flohe L, Ursini F. Peroxidase: a term of many meanings. Antioxid Redox Signal 2008;10(9):1485-90.
Rompel A, Albers M, Naseri JI, Gerdemann C, Büldt-Karentzopoulos K, Jasper B, et al. Purification, cloning and characterization of a novel peroxidase isozyme from sweetpotatoes (Ipomoea batatas). Biochim Biophys Acta 2007;1774(11):1422-30.
Henriksen A, Mirza O, Indiani C, Teilum K, Smulevich G, Welinder KG, et al. Structure of soybean seed coat peroxidase: a plant peroxidase with unusual stability and haem-apoprotein interactions. Protein Sci 2001;10(1):108-15.
Welinder KG. Superfamily of plant fungal and bacterial peroxidase. Curr Opin Struct Biol 1992;2(3):388-93.
Passardi F, Penel C, Dunand C. Performing the paradoxical: how plant peroxidases modify the cell wall. Trends Plant Sci 2004;9(11):534-40.
Welinder KG. Covalent structure of the glycoprotein horseradish peroxidase (EC 1.11.1.7). FEBS Lett 1976;72(1):19-23.
Chauhan V, Kumari V, Kanwa SS. Comparative analysis of amino acid sequence diversity and physiochemical properties of peroxidase superfamily. J Protein Res Bioinform 2020;2(003):1-8.
Spadiut O, Rossetti L, Dietzsch C, Herwig C. Purification of a recombinant plant peroxidase produced in Pichia pastoris by a simple 2-step strategy. Protein Expr Purif 2012;86(2):89-97.
Tognolli M, Penel C, Greppin H, Simon P. Analysis and expression of the class III peroxidase large gene family in Arabidopsis thaliana. Gene 2002;288(1-2):129-38.
Passardi F, Theiler G, Zamocky M, Cosio C, Rouhier N, Teixera F, et al. Peroxibase: the peroxidase database. Phytochemistry 2007;68(12):1605-11.
Duvaud S, Gabella C, Lisacek F, Stockinger H, Ioannidis V, Durinx C. Expasy, the swiss bioinformatics resource portal, as designed by its users. Nucleic Acids Res 2021;49(W1):216-27.
Larkin MA, Blackshields G, Brown NP, Chenna R, McGettigan PA, McWilliam H, et al. Clustal W and Clustal X version 2.0. Bioinformatic 2007;23(21):2947-48.
Thompson JD, Gibson TJ, Plewniak F, Jeanmougin F, Higgins DG. The CLUSTAL_X Windows Interface: Flexible Strategies for Multiple Sequence Alignment Aided by Quality Analysis Tools. Nucleic Acids Res 1997;25(24): 4876-82.
Sievers F, Higgins DG. The Clustal Omega Multiple Alignment Package. Methods Mol Biol 2021;2231:3-16.
Ajawatanawong P. Sequence analysis: from sequence to information [internet]. Bangkok; 2010 [updated 2010 Feb 1; cited 2021 Oct 13] Available from: http://thaibioinfonetwork.blogspot.com/2010/02/sequence-analysis-from-sequence-to.html
Hillis DM. Phylogenetic analysis. Curr Biol 1997;7(3):129-31.
Dutta B, Banerjee A, Chakraborty P, Bandopadhyay R. In silico studies on bacterial xylanase enzyme: Structural and functional insight. J Genet Eng Biotechnol 2018;16(2):749-56.
Downloads
เผยแพร่แล้ว
How to Cite
ฉบับ
บท
License
Copyright (c) 2023 วารสารก้าวทันโลกวิทยาศาสตร์
This work is licensed under a Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 International License.
